Strukturella förändringar i proteiner på mikroskopisk nivå uppstår oftast långt före det att Alzheimers och Parkinsons sjukdom märks av patienten själv. Förändringarna i dessa så kallade amyloida proteiner sker på molekyär nivå och är oftast så små att de till en början inte går att upptäcka i hjärnvävnaden med klassiska mätmetoder. Men förändringarna kan få de amyloida proteinerna att klumpa ihop sig, något som kopplats till utvecklingen av dessa sjukdomar. Vad som orsakar neurodegenerativa sjukdom som Alzheimers är till stor del fortfarande okänt eftersom de första sjukdomsalstrande rubbningarna inte har kunnat observeras i den levande hjärnvävnaden. Därför är det svårt att utveckla förebyggande behandlingar. Men nya tekniker på MAXIV vid Lunds universitet kan lära oss mer om vad som sker på molekylär nivå.
Med O-PTIR kan vi följa aggregeringen av Alzheimerproteiner direkt i levande vävnad och upptäcka mikroskopiska skador, vilket möjliggör studier av potentiella behandlingar.
Optisk fototermisk infraröd mikrospektroskopi (O-PTIR) möjliggör att i realtid följa de kemiska och strukturella förändringar av olika biomolekyler inuti den levande vävnaden. Denna teknik har använts av forskare vid det strategiska forskningsområdet MultiPark för att studera bildandet av de speciella strukturer som är typiska för proteiner involverade vid Alzheimers och potentiellt även andra proteiner relaterade till Parkinson.
”Med O-PTIR kan vi följa aggregeringen av Alzheimerproteiner direkt i levande vävnad och upptäcka mikroskopiska skador, vilket möjliggör studier av potentiella behandlingar i experimentella modeller av sjukdomarna. Det var inte möjligt förut.”, säger Oxana Klementieva som lett studien.
Användningen av den nya tekniken är ännu i sin linda, men det finns flera nya områden där den kan komma till nytta.
"Denna teknik öppnar upp för att studera effekten av läkemedel som motverkar uppkomsten av dessa amyloida proteinklumpar i levande vävnadsprover", avslutar Oxana Klementieva.
